全原子シミュレーションにおいて、天然コンタクトがタンパク質のフォールディングを決定する
以下に書いたものは、論文を基にした私の理解なので、正確性を欠きます。正確な情報を知りたい場合は、下記の論文を参照してください。また、下記の論文の図を参照することで、理解が深まると思います。
Native contacts determine protein folding mechanisms in atomistic simulations (2013)
要約
イントロ
- "principle of minimal frustration":タンパク質のフォールディングエネルギーランダスケープは、ミスフォールドやローカルトラップをさけるようにして、進化上デザインされている。
- Go-model は上記の考え方に基づく。
- 上記の考えはφ値解析などの実験データと整合する。
- 非天然コンタクトの影響はフォールディングに重要でないと考えられるが、その検証は十分に行われていない。
- ノットタンパク質では、非天然コンタクトが重要だと示唆されている。
- Showらの計算はすごいが、一般の計算機ではできない。
- 要約
全原子シミュレーションにおいて、Qは良い反応座標となる
- 全原子におけるQスコアの定義は以下となる。
\( Q(X)=\frac{1}{N}\sum_{(i,j)}\frac{1}{1+exp\left[\beta\left(r_{ij}(X)-\lambda r^0_{ij}\right)\right]}\)
全てのペア数をN。\(r_{ij}(X)\)は構造Xのときのij間の距離。\(\beta\)はスムージングパラメータで\(5Å^{-1}\)。\(\lambda\)は揺らぎを考えたパラメータで、Go modelのとき1.2、All atomのとき1.8となる。ペアijに関して、\(|\theta_i-\theta_j|>3\)となり、iはアミノ酸\(\theta_i\)に属する。jも同様。ij間の距離は4.5Å以下となる。またすべての重原子を考える。
